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- Baldassare Marrone
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1 COMPOSIZIONE: - Semplici - Coniugate: Apolipoproteine Glicoproteine Nucleoproteine Metalloproteine Cromoproteine STRUTTURA: - Fibrose forma molecolare allungata struttura II - Globulari: forma molecolare sferoidale strutture III e IV FUNZIONE: - Enzimi - Ormoni - Trasporto - Deposito - Difesa - Contrattile - Strutturale
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3 Il tessuto connettivo è un particolare tipo di tessuto delle forme viventi superiori che provvede al collegamento, sostegno e nutrimento dei tessuti dei vari organi. Istologicamente, può essere suddiviso in diversi sottotipi, a seconda delle loro prerogative morfologiche e funzionali, tutti caratterizzati da cellule disperse in una abbondante sostanza intercellulare o matrice extracellulare di natura fibrosa. Il collagene è la più abbondante proteina dell organismo presente in tutti i tipi di tessuto animale con particolare predominanza nei tessuti di sostegno (extracellulare). L unità fondamentale è il tropocollagene, struttura a tripla elica allungata con una composizione molto peculiare: gly e pro/hpro (33 e 27% rispettivamente), mancano try e cys. Si riconoscono 3 tipi di catene ( 1, 2 e meno frequentemente 3) che caratterizzano i diversi tipi di collagene.
4 Il collagene: la sintesi P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
5 Il collagene: la sintesi P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
6 Il collagene: PTM La formazione di HPro è PLP fondamentale per Cu la ++ stabilità della tripla elica perché massimizza la formazione di legami H tra le catene di collagene
7 Il collagene: la struttura La formazione dei legami crociati nel collagene Le molecole di collagene si assemblano in microfibrille: il processo implica la deaminazione ossidativa di HLYS e LYS; si formano quindi gruppi aldeidici reattivi che legano insieme le molecole di collagene.
8 Il collagene: la struttura Le fibrille di collagene si autoassemblano in fibre che formano le caratteristiche stratificazioni a corda.
9 Il collagene: la struttura P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
10 TIPO Catene Tessuto Valvole cardiache, osso tendini, pelle, parete intestinale ed uterina, I ( tessuto cicatriziale. II ( Cartilagine, corpo vitro III ( IV ( V ( caratteristiche chimicofisiche Hlys < 10 residui/catena; basso contenuto di glucidi Hlys > 20 residui/catena; 10% di glucidi Parete vasale, intestinale ed uterina, tessuto cicatriziale, cute Elevato contenuto Hpro; del neonato bassi glucidi membrana basale, capsula del cristallino superficie cellulare elevato contenuto di 3OHpro, Hlys > 40 residui/catena; 15% di glucidi elevato contenuto glucidi, gly e Hlys Collagene o collageni?
11 Il punto di vista nutrizionale E insolubile in acqua e quindi indigeribile. La cottura delle carni (denaturazione al calore) lo trasforma in gelatina, attaccabile dagli enzimi digestivi. In ogni caso, data l assenza di aminoacidi essenziali (TRY) e la carenza di altri (PHE, TYR), ha valore nutrizionale nullo!
12 Le patologie correlate Osteogenesi imperfetta (mutazione per cui si ha la sostituzione di gly con cys) Sindrome di Ehlers-Danlos (EDS) carenza enzimatica delle lisilidrossilasi, mutazioni sulla proteina (in particolare il collagene III) CVD e pelle lassa Scorbuto La malattia dei marinai. Per la mancanza di vit. C (cofattore della prolilidrossilasi), non avviene l idrossilazione della Pro che porta ad un alterata coesione delle subunità di collagene tra loro. Gangrena gassosa presenza della collagenasi da Clostridium histoliticum, (enzima molto invasivo che demolisce completamente le catene polipeptidiche del collagene)
13 Riassumiamo.. P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
14 L'elastina è una proteina insolubile sintetizzata a partire dal precursore tropoelastina, polipeptide lineare composto da circa 700 aa. La tropoelastina è secreta nello spazio extracellulare, subisce l azione della lisil ossidasi e genera l elastina L elastina Desmosina e isodesmosina (3alLys + 1 Lys) e lisinonorleucina (1 allys + 1 Lys) formano ponti che rendono la proteina insolubile. Lys allys allys allys P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006 l elastina con specifiche microfibrille glicoproteiche (fibrillina) genera un voluminoso reticolato elastico con resistenti legami cross-linked che impediscono l estensione indefinita ma che impartiscono elasticità al tessuto connettivo.
15 Le patologie correlate Sindrome di Marfan mutazione del gene della fibrillina Enfisema indotto da carenza di 1- antitripsina. In condizioni normali gli alveoli polmonari sono esposti cronicamente a basse concentrazioni di elastasi rilasciata dai neutrofili. Il tessuto polmonare libera 1-AT che inibisce l elastasi. Se il tessuto polmonare (che non può rigenerarsi), viene distrutto, si verifica enfisema.
16 Riassumiamo. P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
17 . Cheratina Le cheratine sono il componente fondamentale, pressoché unico, degli annessi cutanei degli animali: capelli, peli, unghie, strati superficiali della pelle, piume, etc. L'unità della cheratina è costituita da una coppia di α-eliche (destrorse) strettamente superavvolte e rinforzate da numerosi ponti disolfuro intercatena. A loro volta, due di queste unità si avvolgono fra loro a formare una protofibrilla. Un certo numero di protofibrille si organizzano infine in fasci, secondo schemi definiti, a costituire un filamento (uno schema tipico è il "9 + 2", con due protofibrille centrali circondate in modo regolare da nove protofibrille).
18 -keratin - the protein of the hair Right-hand Left-hand
19 Le cheratine, ovvero perchè la seta è così morbida La fibroina ha una struttura, organizzata in estesi foglietti, pieghettati a ventaglio. La fibroina è ricchissima di ala e gly, che si alternano nella sequenza primaria. Ciò consente ai foglietti β di disporsi in piani sovrapposti, ravvicinati e compatti, tenuti insieme da deboli interazioni apolari fra i residui laterali di ala e gly. Questa particolare organizzazione rende la seta morbida e flessibile.
20 -cheratine -cheratine Localizzazione capelli, unghie, aculei, corna, gusci, penne, lana Seta, lana Conformazione -elica foglietti pieghettati legami H intracatena intercatena associazione di catene 3-4 eliche più catene direzione parallele parallele o antiparallele ponti S-S intercatena nessuno residui prevalenti cisteina glicina, alanina caratteristiche rigide, insolubili, estendibili flessibili, insolubili, resistenti allo stiramento
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