Biopolimeri a Base Proteica
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- Marcellina Olivia Bini
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1 School of Industrial and Information Engineering ourse (095857) Introduction to Green and Sustainable hemistry Biopolimeri a Base Proteica Prof. Attilio itterio Dipartimento MI Giulio Natta
2 Elementi ostitutivi delle Proteine I monomeri delle proteine sono gli amminoacidi Gruppo ammino (gruppo ammonio) N 2 R Gruppo carbossilico (carbossile, carbossilato) R = RESIDU RGANI (ATENA LATERALE) A p 7, la maggior parte degli Amminoacidi sono Zwitterioni (dotati di cariche ma complessivamente elettricamente neutri) R + 3 N K a1 R + 3 N - K a2 + + N 2 R - Attilio itterio
3 Numerazione degli Amminoacidi Le proteine sono costruite assemblando amminoacidi tramite legami peptidici per formare una catena polipeptidica. Alfa-ammino configurazione L del carbonio α ε δ γ β 2 N N lisina gruppo ε-ammino Alfa-carbossile (attaccato al carbonio αlfa) arbonio alfa Un amminoacido ha molte componenti strutturali: un atomo di carbonio centrale (α) è attaccato a: un gruppo ammino (N 2 ), un gruppo carbossilico (), un atomo di idrogeno (), un residuo organico (R) in catena laterale. Attilio itterio
4 Amminoacidi in 3 Dimensioni arbonio asimmetrico (legato a 4 gruppi diversi) Stereoisomeri Ruotano la luce polarizzata Isomeri ottici Non-sovrapponibili Immagini speculari Atomo di carbonio asimmetrico Forme L e D Naturali: solo configurazione L Attilio itterio
5 La Sinistrosità" degli Amminoacidi. R R α forma L N N α forma D Guardando lungo il legame -α dall atomo di idrogeno, la forma L ha i sostituenti, R e N dal α disposti in direzione oraria. Per la forma L i gruppi letti, R, N sono posizionati in direzione antioraria. Tutti gli a.a. eccetto la Glicina (GLy, R = ) hanno un centro chirale Tutti gli a.a. incorporati nelle proteine dagli organismi sono in forma L. Attilio itterio
6 onfigurazione vs. onformazione onfigurazione = differenti geometrie dovute all orientazione nello spazio cis vs. trans (legame peptidico planare) D vs. L; R vs. S (amminoacidi chirali) Non si può passare da una configurazione all altra senza rompere legami 2 D-gliceraldeide 2 D-gliceraldeide Diagramma PE del butano in funzione dell angolo diedro 2 L-gliceraldeide 2 L-gliceraldeide onformazione = disposizione alternata che deriva dal moto molecolare onformazione a sedia vs. a barca nel cicloesano Si può convertire una conformazione in un altra (En.). Energia Potenziale Eclissato Eclissato Eclissato Eclissato Angolo diedro Attilio itterio
7 Amminoacidi Naturali N N N 2 Glycine (Gly) N 2 L-Alanine (Ala) N 2 L-Valine (Val) N 2 L-IsoLeuc (Ile) N L-Leucine (Leu) N 2 L-Proline (Pro) 2 N L-istidine (is) S S Se N 2 N 2 N 2 N 2 N 2 N 2 N 2 N 2 L-ysteine (ys) L-Methionine (Met) L-Serine (Ser) L-Threonine (Thr) L-Selcys (Sec) N L-Aspartic Acid (Asp) L-Asparagine (Asn N 2 N N 2 N N 2 N 2 N 2 N 2 N 2 N 2 N 2 N 2 L-Phenylal. (Phe) L-Tyrosine (Tyr) L-Triptoph. (Thr) L-Lysine (Lys) L-Arginine (Arg) L-Glutamic acid (Glu) L-Glutamine (Gln) Attilio itterio
8 I Venti Amminoacidi costituenti delle Proteine (1) 1) Amminoacidi con residui idrofili carichi positivi/negativi Positiva + Negativa - Arginina (Arg) (R) Istidina (is) () Lisina (Lys) (K) Acido aspartico (Asp) (D) Acido glutammico (Glu) (E) N + 3 N 3 N + N N N + N 2 - N N 2 N 2 2 N - Attilio itterio
9 I Venti Amminoacidi costituenti delle Proteine (2) 2) Amminoacidi con catene polari (idrofile) non cariche Serina (Ser) (S) + 3 N 2') asi speciali isteina (ys) () + 3 N - - S 2 2 Treonina (Thr) (T) + 3 N - Glicina (Gly) (G) + 3 N Asparagina (Asn) (N) + 3 N 2 N - Prolina (Pro) (P) 2 + N Glutammina (Gln) (Q) + 3 N - 2 N 2 2 Tirosina (Tyr) (Y) + 3 N - 2 Attilio itterio
10 I Venti Amminoacidi costituenti delle Proteine (3) 3) Amminoacidi con sostituenti non polari (idrofobici) Alanina (Ala) (A) + 3 N - Triptofano (Trpl) (W) + 3 N 3 N N Isoleucina (Ile) (I) N 3 Valina (Val) (V) Attilio itterio Leucina (Leu) (LN) + 3 N Metionina (Met) (M) + 3 N S 3 Fenilalanina (Phe) (F) + 3 N - 2
11 lassi di Amminoacidi Non polari (NP), non-interattivi ala, val, leu, ile, pro, trp, phe, met Non polari (nell insieme), gruppi interattivi (I) cys, tyr Polari (P) gly, ser, thr, asn, gln (gly è non-interattivo) Acidi (A) asp, glu Basici (B) lys, arg, his Attilio itterio
12 Valori di pk a degli Amminoacidi Naturali AMMINAID α arbossile α Ammino Unità atena Laterale Gly Ala Val Leu Ile Ser Thr Met Phe Trp Asn Gln Pro Asp Glu is Lys Arg ys Tyr Attilio itterio
13 Punto Isoelettrico La carica netta su un amminoacido o un peptide cambia al variare del p. Punto Isoelettrico (pi) - Il p a cui la carica netta su un amminoacido o peptide è zero. Elettroforesi - Un metodo di separazione di specie cariche che le forza a migrare verso elettrodi positivi o negativi. Gli ioni Positivi si muovono verso l elettrodo negativo Gli ioni Negativi si muovono verso l elettrodo positivo. u ep voltaggio V u + + ep - Particella carica lunghezza L u = µ ep ep V L V: voltaggio applicato / V µ ep : mobilità elettroforetica / m 2 /(s V) Attilio itterio
14 Peptidi, Polipeptidi e Proteine peptide = un prodotto della condensazione di amminoacidi dipeptide = 2 aa,.. ecc. oligopeptide = fino a 20 aa polipeptide = > 20 aa proteina = un polipeptide funzionale con un ruolo biologico talvolta contiene anche porzioni non-polipeptidiche. proteine molto piccole sono spesso ormoni Attilio itterio
15 I Quattro Livelli della Struttura Proteica Struttura primaria Struttura secondaria Struttura terziaria Struttura quaternaria Residui amminoacidici α-elica atena polipeptidica Sub-unità assemblate Attilio itterio
16 Livelli della Struttura delle Proteine - I struttura primaria (1 o ) la sequenza degli amminoacidi con modificazioni, inclusa le aggiunte di altre unità legate covalentemente struttura secondaria (2 o ) Legame a- strutturato su grande scala implicante i componenti dello scheletro della catena domini e motivi un tipo intermedio di termini destinati a descrivere una certa regione di una proteina avente certe specificità strutturali Attilio itterio
17 Struttura Tridimensionale delle Proteine atena laterale atena polipeptidica principale atena peptidica = struttura primaria arbonio alfa arbonio alfa arbonio alfa atena laterale atena laterale Struttura secondaria Alfa elica Strati beta antiparalleli arbonio alfa atena laterale Attilio itterio
18 Struttura Secondaria di una Proteina: ollagene Tripla elica Tre catene polipeptidiche intrecciate a formare un corda Struttura del collagene (tessuto connettivo) Il legane- è perpendicolare alle catene I legami- sono inter-molecolari Il legame- si instaura tra il donatore N- e l accettore = della prolina (idrossiprolina) Legami a idrogeno alternati tra le catene Un legame- per un'unità di tripla elica Rappresenta il 25-30% delle proteine umane. Attilio itterio
19 Livelli di Strutture Proteiche II struttura terziaria (3 o ) altre attrazioni (ioniche) e reazioni (legami S-S) all interno di una singola catena polipeptidica struttura quaternaria (4 o ) Associazioni di catene polipeptidiche con : a) altri polipeptidi b) altri biopolimeri c) con piccole molecole (organiche) d) con piccole unità (inorganiche) comunemente ioni metallici. Attilio itterio
20 Struttura Terziaria (III) di una Proteina inque classi di strutture terziarie: Legami ionici (a) Legami a idrogeno in catena (b) Forze idrofobiche (attrazione) (c) S e S 2 N + a N d Interazione dipolo-dipolo (d) Legami disolfuro (e) c Tutte implicano interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi in catena. 3 c 3 I legami disolfuro sono legami covalenti; le interazioni b-d sono debolmente attrattive, ed il legame ionico è forte. N 2 b + a c Attilio itterio
21 Struttura Terziaria di Proteine legame a idrogeno legame ionico Mioglobina una struttura terziaria interazione idrofobica legame disolfuro Attilio itterio
22 Modi di rappresentazione delle proteine Nastri Linee α elica Foglietti β e connettori a filo Attilio itterio
23 Struttura Quaternaria delle Proteine La struttura quaternaria contiene due o più sub-unità terziarie (catene proteiche) atena atena Tenute assieme dalle stesse interazioni delle strutture terziarie L Emoglobina contiene quattro catene proteiche Il gruppo eme in ciascuna sub-unità acquisisce l ossigeno per trasportarlo nel sangue ai tessuti atena Gruppo eme atena Attilio itterio
24 Variabilità nell'rganizzazione Proteica dominio S 2 lisozima catalasi emoglobina mioglobina DNA desossiribonucleasi citocromo c porina collagene Attilio itterio
25 Riassunto dei Livelli Strutturali in Proteine STRUTTURA PRIMARIA La sequenza degli amminoacidi Presenti in una catena o catene Peptidiche di una proteina STRUTTURA SENDARIA La disposizione ripetitiva regolare ordinata spazialmente degli amminoacidi legati tra loro, che deriva dai legami ad idrogeno fra gli ossigeni carbonilici e l atomo di idrogeno ammidico Alfa Elica Legami a idrogeno tra ogni quattro amminoacidi Foglietti beta Legami a idrogeno tra due catene affacciate, o una singola catena avvolta su se stessa. STRUTTURA TERZIARIA La forma complessiva tridimensionale che deriva dalle forze attrattive tra le catene laterali degli amminoacidi (Gruppi R) che non sono vicini nella catena proteica Legami disolfuro Interazioni elettrostatiche Legami a idrogeno Interazioni idrofobiche STRUTTURA QUATERNARIA La forma tri-dimensionale di una proteina costituita da due o più catene peptidiche indipendenti, che deriva dalle interazioni non covalenti tra i gruppi R Interazioni elettrostatiche Legami a idrogeno Interazioni idrofobiche Attilio itterio
26 lassificazione delle Proteine lassificazione per forma globulari fibrose tripsina lassificazione per funzione collagene Strutturali Indicatori di direzione Metaboliche Trasporto lassificazione da quant altro è presente Proteine derivatizzate Attilio itterio
27 lassificazione delle Proteine per Funzioni lassificazione: Enzimi Proteine strutturali Proteine di difesa Proteine di trasporto Proteine di riserva Proteine di effetto ormoni, regolatori, tossine Ipotetico 3% Ribosomial e 4% Strutturali 9% Altro 30% anali 1% Fattori 4% Shock termico 4% Enzimi 45% Funzioni delle proteine Forniscono supporto strutturale e meccanico Mantengono i tessuti corporei Funzioni come enzimi e ormoni Aiutano a mantenere il bilancio acido-base Trasportano nutrienti Assistono il sistema immunitario Servono come fonte di energia quando necessario Attilio itterio
28 Proteine Derivate Glicoproteine Lipoproteine Nucleoproteine Proteine oniugate (oloproteine) porzione proteica = apoproteina attaccati piccoli gruppi = spezzoni organici/inorganici eme, flavina, metalli, fosfato catena laterale della serina PRTEINA KINASI PRTEINA FSFATASI kinasi fosfatasi kinasi fosfatasi Attilio itterio
29 Sintesi Proteica nella ellula Attilio itterio
30 PRTEINE Apoproteina solo amminoacidi ofattori piccole molecole organiche (quali, vitamine, ATP, NAD, FAD) o entità inorganiche (particolarmente ioni metallici) che sono richiesti per l attività; possono essere legate debolmente (coenzimi) o legate saldamente (gruppi prostetici) Gruppo Prostetico gruppo legato saldamente (es, eme) all apoproteina loproteina proteina attiva con attaccati cofattori e gruppi prostetici. Attilio itterio
31 FATTRI possono partecipare direttamente in processi catalitici o trasportano altre piccole molecole; il legame alle proteine è sia debole che forte sono indispensabili in piccole quantità, si devono poter fornire nella dieta e possono essere solubili sia in acqua che in grassi Funzioni gli ioni metallici mantengono la conformazione proteica tramite interazioni elettrostatiche (complessazione metallica) i gruppi prostetici come l eme possono legarsi al sito attivo e variare la conformazione per controllare il legame possono accettare un substrato nel corso della reazione omuni leganti a ponte 2-, -, - 2 S -, S 2-, , imidazolo leganti terminali esogeni sono molto spesso legati a metalli 2, -, 2-, S -, S 2- Attilio itterio
32 Le Migliori Fonti di Proteine per la Dieta Umana ereali Verdure Frutti Latte arne e Semi Grammi (g) di Proteine Attilio itterio
33 Biopolimeri a Base Proteica Proteine di Soia P-γ-GA Polipeptidi sintetici Semi di soia mopolimeri peptidi surplus agricolo batterici a sintesi specifica 40% di proteine: sintesi chimica: soprattutto globuline 1. Sintesi Merryfield 2. N-carbossianidridi sintesi biologica: espressione genica Attilio itterio
34 Proteine della Soia omposizione: (costituenti principali) acido aspartico + asparagina 11.3 % N N - acido glutammico + glutammina 17.2 % N - N - N 2 N N N 2 N N - Attilio itterio
35 Isolamento delle Proteine della Soia La soia è diventata sempre più popolare perché: È fonte di proteine di alta-qualità a basso contenuto di grassi saturi ontiene isoflavoni ontiene fitoestrogeni Il recupero di concentrati di proteine di soia si ha dopo estrazione dell olio : 1. Estrazione lio produzione margarina oncentrato di proteine di soia recuperato da: 2. Estrazione con basi 90% 3. Lavaggio con alcool acquoso > 65% 4. Lavaggio acido > 65% 5. Denaturazione a vapore > 65% oncentrato di proteine di soia: $/kg Attilio itterio
36 Proteine della Soia per Plastiche Le principali proteine nei semi di soia sono due proteine di riserva : 1. β-onglicinina (7s) e 2. Globuline Glicinine (11s) Struttura trimerica della β-onglicinina (7s) (180 kda) Attilio itterio Struttura dell esamero Glicinina (11s) (320 kda) arancio (A1), rosa (A2), rosso (A3), verde (B1), viola (B2), e blu scuro (B3)
37 Proteine di Soia per Plastiche Riempitivi in plastiche di origine petrolifera ne aumenta la biodegradabilità Lavorazione da fusi (estrusione, stampaggio per iniezione, stampaggio per soffiatura, stampaggio per compressione) le proteine di soia stampate per compressione: fragili uso di plastificanti (acqua, PVA, EG, PG, glicerina) potenziale aggiunta di riempitivi (cellulosa) Reticolazione con formaldeide o glutaraldeide I materiali più indagati (rinforzati con fibre), usati per parti interne di automobili. ompositi con materiali inorganici e nanoparticelle. Attilio itterio
38 Applicazione delle Proteine di Soia Storia: Anni 1940: forte interesse nell uso di plastiche da soia plastiche: parti di automobili fibre: applicazioni tessili Dopo 1945: Tendenza invertita da parte dei polimeri meno cari prodotti a partire dal petrolio Attualmente Solo lo 0.5 % delle proteine di soia usate in prodotti industriali - Rivestimento della carta Futuro soia mista ad amido plastiche stampabili film bloccanti 2 /UV, confezioni pacciamature agricole schiume isolamenti, sost. polistirene Rakesh Kumar et al. Industrial rops and Products 16, , Attilio itterio
39 ompositi di Inorganici con Matrice rganica: Proteine come Leganti Grafico della rigidità verso la resistenza Linea retta: Valore atteso del composito erchio: Reale posizionamento del composito resistenza (kj m -2 ) ,1 0,01 proteina osso dentina smalto calcite 0,001 0,01 0, rigidità (GPa) corno fosfato di calcio valva mollusco Effetto Sinergico: 1+1>2 P. Fratzl,.S. Gupta, E.P. Paschalis, P. Roschger, J. Mater. hem. 2004, 14, Attilio itterio
40 Struttura e Proprietà del omposito Madreperla Madreperla Acciaio Modulo E 80 GPa/m MPa/m 2 Resistenza a trazione 800 MPa/m MPa/m 2 Resistenza a compressione 450 MPa/m MPa/m 2 Matrice di β-chitina - proteine Piaste di aragonite esagonale Attilio itterio
41 Proteine da Pannelli di olza (al 10% di umidità) - Tipica omposizione himica 41 omponente Media Umidità (%) 10.0 Proteine grezze (N 6.25;%) 35.0 Proteine bypass Rumine (%) 35.0 lio (%) 3.5 Acido linoleico (%) 0.6 eneri 6.1 Fibre grezze (%) 12.0 Tannini (%) 1.5 Senapina (%) 1.0 Acido fitico (%) 4.0 Glucosinolati (μmol/g) 16 Amminoacidi Media % Alanina 1.53 Arginina 2.12 Aspartato 2.55 isteina 0.94 Glutammato 6.43 Glicina 1.75 Istidina 1.13 Isoleucina 1.41 Leucina 2.39 Lisina 2.02 Metionina 0.77 Metionina + cisteina 1.71 Fenilalanina 1.54 Prolina 2.23 Serina 1.64 Treonina 1.50 Triptofano 0.46 Tirosina 1.05 Valina 1.71 Attilio itterio
42 Proteine da Pannelli di olza 42 Pannelli di colza (T < 80 ) Fonte Pompa 88 1h Filtro a fibra Reattore con sospensione Pompa acqua Filtro a fibra Estratto 80 Pompa Defitinizzazione, oagulazione, Riduzione acqua F-Proteine (40-50%) I-Proteine (40% recupero) (65% contenuto proteico) Attilio itterio
43 Acido Poli-γ-glutammico N 2 N N n * N 2 2 * n Polimero extracellulare escreto da batteri Bacillus Estrazione Acida precipitazione del polimero in alcool M w = 300, ,000 Dalton } Tutti processi in acqua Attilio itterio
44 himica dell Acido Poli-γ-glutammico * N 2 2 * R n R = ( 2 ) 4 3 DS> 95% ( 2 ) 9 3 T m = 152 T g = - 49 Esterificazione riduce la solubilità in acqua induce fusibilità Per le sue proprietà di biodegradabilità, non-tossicità e non-immunogenicità, lo si è usato con successo in industrie alimentari, mediche e trattamento acque. Shah et al. Polym. Preprints 1992, 33(2) 488; US Patent 5,378,807; gunleye A, Bhat A, Irorere VU, ill D, Williams, Radecka I. Microbiology Jan;161(Pt 1):1-17 Attilio itterio
45 Applicazioni dell Acido Poli-γ-glutammico Solubilità in acqua modificatori reologici trattamento dell acqua super assorbenti emulsionanti polimerici detergenti } Sostituisce l acido p(acrilico), la p(acrilammide), PVA, PEG Applicazioni Biomediche riempitivo del plasma sanguigno smart polymers sensibili a stimoli idrogel Attualmente: Nessun fornitore commerciale Attilio itterio
46 Polipeptidi Sintetici e Proteine Biotecnologiche Proteine = macromolecole biologiche Materiali convenzionali : seta, lana Polipeptidi derivati chimicamente : poliammidi con un largo numero di unità ripetitive e una moltitudine di sequenze Proteine Biotecnologiche : naturali ma prodotte via organismi ingegnerizzati Adeguamento Necessita il controllo della sequenza Attilio itterio
47 lassificazione di Polipeptidi Sintetici Fibrosi Elastomeri Adesivi Tela di ragno: materiale di pareti di arterie: colla: forte resistenza > un miliardo di cicli di dalle ossa animali e allungamento estensione/rilassamento = collagene nella vita umana senza muscoli attaccati evidenza di fatica o isteresi Struttura di unità prim. ripetute (Val-Pro-Gly-Val-Gly) n n = 11 alla superficie via adesione a 3-proteine Attilio itterio
48 Polipeptidi Fibrosi Allungamento arico a rottura [%] [ 10 3 J/kg] Tela di ragno* Bx Acciaio 8 2 Kevlar 4 30 * Nephila clavipes, dragline Attilio itterio
49 Applicazioni ommerciali di Polipeptidi Sintetici Fibrose Elastomeri Adesivi Biomedicale Biomedicale Recupero metalli da reflui (Fe(II), Fe(III) Suture Bioerodibili Elastina artificiale la cost. di dissociaz. biocompatible per complesso con proteina cozza è M -1 Rigenerazione tessuti per applicazioni Alta robustezza Applicazioni ingegnerizzate in acqua Attilio itterio
50 Sintesi di Polipeptidi 1. himica 1.1 Policondensazione: Sintesi Merrifield 2 l + N ( 3 ) 3 Supporto PS R Gruppo Protettivo N-terminale bloccato se R =, occorre gruppo protettivo Per es. 2 - Deprotezione ( 3 ) 3 -= N 2 R Attilio itterio
51 Sintesi di Polipeptidi 2 R + N 2 ( 3 ) 3 N R 2 amminoacido D R N R N ( 3 ) 3 Attilio itterio
52 Sintesi di Polipeptidi 1.2 Polimerizzazione di N-carbossianidridi Esempio: sintesi dell acido poli(glutammico) N 2 ( 2 ) 2 R + l l o TF ( 2 ) N 2 R l 3 l 3 Reazione di fosgenazione prodotto di reazione: N-carbossianidride - NA Attilio itterio
53 Sintesi di Polipeptidi --N 2 ( 2 ) 2 R + ( 2 ) 2 R N DMF o TF N---N 2 ( 2 ) 2 ( 2 ) 2 R R Attacco a NA N N 2 idrolisi ( 2 ) 2 ( 2 ) 2 n Attilio itterio
54 Sintesi di Polipeptidi 2. Produzione Biosintetica ompleto controllo delle sequenze Piuttosto priva di errori Accertare le proprietà dei Materiali Progettare la sequenza aa Innumerevoli Variazioni nella Sequenza aa Sintetizzare il DNA Esprimere la proteina Isolare la proteina Progettazione Genetica : determina la sequenza degli aa ogni aa naturale codificato da 3 nucleotidi consecutivi la maggior parte degli aa espresso da più di un codone Attilio itterio
Biopolimeri a Base Proteica
School of Industrial and Information Engineering Course 096125 (095857) Introduction to Green and Sustainable Chemistry A.A. 2015/2016 Biopolimeri a Base Proteica Prof. Dipartimento CMIC Giulio Natta http://iscamap.chem.polimi.it/citterio
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